1. 化學性質

首先，讓我們來看一下抗體的化學性質。

從化學的角度來看，抗體（Ab）是由四個多肽鏈組成的蛋白質，包括兩個輕鏈和兩個重鏈。這四條鏈共同形成一個“Y”形結構，如圖1所示。

圖1. Y形狀的抗體

（根據圖片作者Immcarle70的作品修改，CC BY-SA 4.0，來源：https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=67143770）

兩條重鏈通過二硫鍵連接在一起，而每條重鏈則通過一條二硫鍵與一條輕鏈相連。每條重鏈和輕鏈都由一個可變區（V）和一個恒定區（C）組成。可變區在每種抗體類型中是獨特的，并且與特定抗原結合。相比之下，恒定區在同一類別（IgG、IgM、IgA、IgD或IgE）的所有抗體分子中基本相同。

Y形結構的頂端是抗原結合片段（Fab），Y形結構的尾部是結晶片段（Fc）。因此，一個抗體具有兩個抗原結合位點，如圖1所示。

總之，抗體是由四個部分組成并相互結合的分子，其中Fab片段負責與抗原結合。圖1是一個簡單的圖像，幫助您理解抗體的四個部分結構。抗體的三維結構更加復雜。

2. 抗原-抗體相互作用

抗原（Ag）是一種具有在宿主生物體中誘導免疫反應（產生抗體）能力的分子。

抗原通常是蛋白質、肽或多糖。脂質和核酸可以與這些分子結合形成更復雜的抗原。細菌、病毒和其他微生物的部分結構也可以作為抗原。當外來抗原進入體內時，它會刺激免疫系統產生抗體。這些抗體分子具有保護作用，幫助身體抵抗抗原。

有時，抗原是宿主自身的一部分。這些抗原被稱為自身抗原。針對自身抗原的抗體被稱為自身抗體。某些自身免疫疾病涉及自身抗原和自身抗體的存在。

抗體根據抗原的結構和內容進行識別（通常是蛋白質），并且只結合到抗原的一個小部分，稱為表位或抗原決定簇。每種類型的抗體只結合到一個獨特的表位，這是由于抗體的獨特的抗原結合位點。簡言之，抗體特異性地結合到特定的抗原上。圖2展示了表位和抗體的結構，將幫助您更好地理解抗原-抗體相互作用的特異性。

圖2. 抗原-抗體特異性結合

在自然界中，大多數抗原具有與多種抗體結合的潛力。當寄主生物暴露于抗原時，它會產生一系列抗體，每個抗體都能與抗原的不同表位結合，因此這些抗體在特異性上有所差異，能更有效地抵抗抗原。

抗體對抗原的高度特異性結合是許多有用的實驗技術的基礎，例如免疫印跡（WB）、免疫組織化學（IHC）、流式細胞術（FC）、酶聯免疫吸附試驗（ELISA）、免疫沉淀（IP）等。這些技術在科學研究、疾病診斷和其他行業中被廣泛應用。

3. 生物學功能

從生物學角度來看，抗體是免疫系統針對抗原存在而產生的一種保護性蛋白質。更具體地說，抗體是由B細胞（或稱為B淋巴細胞，一種白細胞）發展而來的漿細胞產生的。當某個特定抗原刺激B細胞被激活時，它會分化為分泌抗體的細胞，即漿細胞。漿細胞釋放出能與相應抗原特異結合的抗體。

抗體在機體中具有廣泛的功能，可以依賴效應細胞或效應分子，也可以獨立發揮作用。以下是一些例子：

中和作用

在免疫學中，中和作用指的是抗體阻斷病原體（如病毒、細菌、寄生蟲和真菌）的感染性或致病性的過程。抗體可以特異性地與病原體上對應的抗原結合，使其失去感染性。這些抗體被稱為中和抗體（NAb）。

抗體可以在病原體的生命周期的不同階段對其進行中和。例如，一些抗體已被證明可以使病原體固定和/或破壞，干擾病原體與宿主細胞的附著和進入，促進蛋白酶體降解病原體，抑制病原體在宿主細胞內的復制，或抑制病原體從感染細胞中釋放。

凝集作用

凝集作用是一種反應，在該反應中，抗體與細胞等大型、易于沉積的顆粒表面上的對應抗原結合，使這些顆粒聚集成塊。正如前面提到的，抗體具有兩個抗原結合位點。這使得抗體能夠交聯特定抗原。因此，被抗體包被的抗原會聚集在一起，變得不可移動且易于破壞。

調理素作用

在調理化過程中，像細菌這樣的粒子會被調理素(如抗體)標記，并被稱為吞噬細胞的免疫細胞通過吞噬作用破壞。抗體與病原體上的特定抗原結合后，吞噬細胞被病原體吸引。在這個過程中，抗體的Fab區與抗原結合，而抗體的Fc區與吞噬細胞上的Fc受體結合，參與吞噬作用。

總體而言，抗體通過多種方式發揮作用。簡單來說，抗體的生物學功能是與病原體及其產物結合，并促進其從體內清除。除了中和、凝集和促進吞噬外，抗體還可以激活補體系統、調節免疫反應、參與細胞毒性、調節細胞增殖和分化等。這些功能共同協作，使抗體成為免疫系統中重要的防御工具，幫助身體抵御感染和疾病。

4. 分類

抗體也被稱為免疫球蛋白(Ig)。在人體中，有五種主要的抗體，每一類抗體在免疫反應中起著不同的作用。這些類別被鑒定為IgM, IgG, IgA, IgE和IgD，它們在重鏈的恒定區域有所不同，如圖3所示

五種免疫球蛋白（Ig）類
	IgM pentamer	IgG monomer	Secretory IgA dimer	IgE monomer	IgD monomer
重鏈	μ	γ	α	ε	δ
抗原結合位點數	10	2	4	2	2

圖3. 五種免疫球蛋白（Ig）類

IgM：在五種免疫球蛋白類別中，IgM是最龐大的一種，由五個Y形結構的部分組成。每個Y形部分通過二硫鍵與一個稱為J鏈的連接單元連接在一起。IgM是胎兒產生的第一種免疫球蛋白，也是對抗原作出初次反應時首先產生的免疫球蛋白。

IgG：IgM在循環中占據最大比例，約占血清中所有免疫球蛋白的75%。IgM能夠穿過血管甚至胎盤，為胎兒提供保護。IgG也被認為是最多功能的免疫球蛋白，承擔其他所有免疫球蛋白類別的功能。

IgA：在血清中發現的IgA是單體，但在分泌物中發現的IgA是含有J鏈的二聚體。圖3僅顯示了分泌型IgA。IgA是淚液、唾液、初乳和粘液等分泌物中主要的免疫球蛋白類別，是黏膜免疫的重要組成部分。

IgE：IgE是血清中最不常見的免疫球蛋白，因其與嗜堿性粒細胞和肥大細胞等免疫細胞上的Fc受體結合能力非常強。IgE主要存在于唾液和粘液中。IgE的主要功能是在過敏反應中識別抗原。

IgD：IgD主要存在于B細胞表面，作為抗原的受體，并向B細胞發出激活信號。迄今為止，對IgD的功能了解相對較少。

總之，人類的五種免疫球蛋白類別通過其重鏈的類型進行區分，它們的功能并不完全相同。

5. 生產

抗體的特殊性質使其成為科學研究、疾病診斷和治療等領域的有用工具。由于其廣泛的應用，對抗體的需求不斷增長。人工合成的抗體主要分為兩種類型：單克隆抗體（mAb）和多克隆抗體（pAb）。隨著技術的發展，出現了一種新型的人工合成抗體，即重組抗體（rAb）。

單克隆抗體

單克隆抗體的生產主要使用雜交瘤技術。該技術涉及將免疫原（抗原或能引發免疫反應的任何物質）注入宿主動物體內以觸發免疫反應，從脾臟中分離激活的B細胞，將分離的B細胞與骨髓瘤細胞融合以產生雜交瘤細胞，篩選雜交瘤上清以選擇能產生所需抗體的成功雜交瘤，克隆或擴增選擇的雜交瘤以產生更多的抗體，然后對抗體進行純化和測試。通過這個過程制備的抗體被稱為單克隆抗體，只能識別抗原上的一個表位。

多克隆抗體

多克隆抗體的生產與單克隆抗體不同，但同樣涉及對動物進行免疫注射。具體步驟如下：將免疫原注入宿主動物體內以觸發免疫反應，從免疫動物的全血中取得血清，將血清與抗體分離和純化，然后對得到的抗體進行測試。相比單克隆抗體的生產，這個過程更快且成本較低。多克隆抗體能夠識別抗原上的多個表位。

重組抗體

重組抗體的生產與單克隆抗體或多克隆抗體的生產有很大不同，而更類似于重組蛋白的生產。重組抗體的生產依賴于重組DNA技術，該技術涉及使用基因重組將來自多個來源的基因材料組合在一起，創建在基因組中自然不存在的DNA序列，以產生具有設計特性的抗體。

6. 應用

抗體能夠與獨特的抗原高度特異地結合。這種特異性是各種實驗方法的重要基礎。抗體生產的進展使得大規模生產抗體成為可能。目前，抗體主要用于以下領域：

科學研究

抗體在免疫分析中得到廣泛應用，如ELISA（酶聯免疫吸附實驗）、Western blotting（蛋白質印跡）、免疫組化（Immunohistochemistry）、免疫熒光（Immunofluorescence）、染色質免疫共沉淀（Chromatin immunoprecipitation）、免疫細胞化學（Immunocytochemistry）、流式細胞術（Flow cytometry）等。這些方法有助于檢測和表征蛋白質。此外，抗體還用于純化蛋白質，促進重組蛋白的生產。

疾病診斷

一些免疫分析方法也用于診斷目的。通過免疫分析檢測特定蛋白質或抗體有助于確定疾病或感染的存在。例如，建議通過檢測抗HCV抗體來初步確定是否存在HCV感染。

抗體療法

單克隆抗體已成為治療各種疾病的重要手段，包括癌癥、慢性炎癥性疾病、自身免疫性疾病和感染等。治療性抗體通過多種方式發揮作用。例如，一些治療性抗體通過與特定分子結合，刺激患者的免疫系統攻擊患病細胞，而另一些抗體則阻斷癌細胞用來逃避免疫攻擊并生存的關鍵分子。

總之，抗體是生物體內一類重要的保護性蛋白質，具有與對應抗原高度特異性地結合的能力。這些保護性蛋白質由一類名為漿細胞的免疫細胞產生。在人體內，存在著五類主要的抗體，每一類抗體都具有不同的重鏈和功能。由于抗體與抗原之間的相互作用高度特異，因此抗體被用于許多領域，包括科學研究、疾病診斷和抗體療法。