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HIF1A Recombinant Monoclonal Antibody

  • 中文名稱:
    HIF1A重組抗體
  • 貨號:
    CSB-RA263943A0HU
  • 規格:
    ¥1320
  • 圖片:
    • Immunofluorescence staining of Hela Cells with CSB-RA263943A0HU at 1:50, counter-stained with DAPI. The cells were fixed in 4% formaldehyde, permeated by 0.2% TritonX-100, and blocked in 10% normal Goat Serum. The cells were then incubated with the antibody overnight at 4℃. Nuclear DNA was labeled in blue with DAPI. The secondary antibody was FITC-conjugated AffiniPure Goat Anti-Rabbit IgG (H+L).
  • 其他:

產品詳情

  • 產品描述:
    CSB-RA263943A0HU 重組單克隆抗體是針對HIF1A靶點開發的高特異性科研工具,適用于ELISA和免疫熒光(IF)實驗。HIF1A作為低氧誘導因子1的核心亞基,在細胞應對缺氧微環境、調控血管生成及腫瘤代謝重編程等生物學過程中發揮關鍵作用。本產品采用重組表達技術制備,經免疫熒光實驗驗證顯示優異的亞細胞定位性能,在推薦稀釋比例1:20-1:200范圍內可清晰呈現HIF1A蛋白在細胞核與細胞質中的動態分布,精準反映其在低氧應激下的核轉位特征。實驗數據顯示該抗體對天然和重組HIF1A蛋白均具有高度識別能力,背景信號低且批次穩定性優異。適用于腫瘤生物學研究、低氧相關信號通路解析、代謝適應性調控機制探索等科研領域,特別在血管生成模型構建和腫瘤微環境研究中展現重要應用價值。本產品僅限于科學研究使用,不適用于臨床診斷及其他用途。
  • Uniprot No.:
  • 基因名:
  • 別名:
    Hypoxia-inducible factor 1-alpha (HIF-1-alpha) (HIF1-alpha) (ARNT-interacting protein) (Basic-helix-loop-helix-PAS protein MOP1) (Class E basic helix-loop-helix protein 78) (bHLHe78) (Member of PAS protein 1) (PAS domain-containing protein 8), HIF1A, BHLHE78 MOP1 PASD8
  • 反應種屬:
    Human
  • 免疫原:
    A synthesized peptide derived from human HIF-1 alpha
  • 免疫原種屬:
    Homo sapiens (Human)
  • 標記方式:
    Non-conjugated
  • 克隆類型:
    Monoclonal
  • 抗體亞型:
    Rabbit IgG
  • 純化方式:
    Affinity-chromatography
  • 克隆號:
    5D12
  • 濃度:
    It differs from different batches. Please contact us to confirm it.
  • 保存緩沖液:
    Rabbit IgG in 10mM phosphate buffered saline , pH 7.4, 150mM sodium chloride, 0.05% BSA, 0.02% sodium azide and 50% glycerol.
  • 產品提供形式:
    Liquid
  • 應用范圍:
    ELISA, IF
  • 推薦稀釋比:
    Application Recommended Dilution
    IF 1:20-1:200
  • Protocols:
  • 儲存條件:
    Upon receipt, store at -20°C or -80°C. Avoid repeated freeze.
  • 貨期:
    Basically, we can dispatch the products out in 1-3 working days after receiving your orders. Delivery time maybe differs from different purchasing way or location, please kindly consult your local distributors for specific delivery time.
  • 用途:
    For Research Use Only. Not for use in diagnostic or therapeutic procedures.

產品評價

靶點詳情

  • 功能:
    Functions as a master transcriptional regulator of the adaptive response to hypoxia. Under hypoxic conditions, activates the transcription of over 40 genes, including erythropoietin, glucose transporters, glycolytic enzymes, vascular endothelial growth factor, HILPDA, and other genes whose protein products increase oxygen delivery or facilitate metabolic adaptation to hypoxia. Plays an essential role in embryonic vascularization, tumor angiogenesis and pathophysiology of ischemic disease. Heterodimerizes with ARNT; heterodimer binds to core DNA sequence 5'-TACGTG-3' within the hypoxia response element (HRE) of target gene promoters. Activation requires recruitment of transcriptional coactivators such as CREBBP and EP300. Activity is enhanced by interaction with NCOA1 and/or NCOA2. Interaction with redox regulatory protein APEX1 seems to activate CTAD and potentiates activation by NCOA1 and CREBBP. Involved in the axonal distribution and transport of mitochondria in neurons during hypoxia.; (Microbial infection) Upon infection by human coronavirus SARS-CoV-2, is required for induction of glycolysis in monocytes and the consequent proinflammatory state. In monocytes, induces expression of ACE2 and cytokines such as IL1B, TNF, IL6, and interferons. Promotes human coronavirus SARS-CoV-2 replication and monocyte inflammatory response.
  • 基因功能參考文獻:
    1. These findings demonstrated a valuable antitumor synergism in combining CRISPR/Cas9mediated HIF1alpha knockout with Transarterial embolization (TAE)in mice and highlighted the possibility that HIF1a may be an effective therapeutic knockout target in combination with TAE for hepatocellular carcinoma treatment PMID: 30226584
    2. Since the FIH-1 dependent hydroxylation of NAA10 occurs oxygen-dependently, NAA10 acetylates HIF-1alpha under normoxia but does not under hypoxia. PMID: 30237125
    3. HIF1A is upregulated in breast and bladder tumors with high NRF2 activity. NRF2 targets a functional antioxidant response element at the HIF1A locus, which reveals a direct regulatory connection between two important oxygen responsive transcription factors. PMID: 30241031
    4. CPT1A is repressed by HIF1 and HIF2, reducing fatty acid transport into the mitochondria, and forcing fatty acids to lipid droplets for storage. PMID: 29176561
    5. MiR-497 approximately 195 cluster regulates angiogenesis during coupling with osteogenesis by maintaining endothelial Notch1 and HIF1A activity. PMID: 28685750
    6. Study revealed that HIF1alpha was significantly upregulated in gallbladder cancer (GBC) tissues. HIF1alpha overexpression was closely associated with lymph node metastasis and TNM stage. HIF1alpha was able to promote cell migration in a hypoxic microenvironment by overexpressing VEGF in GBC cell line. PMID: 30272364
    7. HIF-1alpha "positive" had decreased overall survival compared to HIF-1alpha "negative" patients and this was an independent adverse prognostic factor for HCC patients with cirrhosis, but not for cirrhosis-free patients. PMID: 30274686
    8. genetic polymorphisms in HIF1A were not associated with persistent apical periodontitis PMID: 29898065
    9. Hypoxia-induced angiogenesis is a complex process that involves distinct but also overlapping functions of HIF-1alpha and HIF- 2alpha in regard to angiogenesis, bioenergetic adaption and the redundant transcriptional induction of MIF. PMID: 28993199
    10. High HIF1A expression is associated with high Collagen I Fibers in Triple Negative Breast Cancer. PMID: 29247885
    11. Cathepsin B (CTSB) is a novel target gene of hypoxia-inducible factor-1-alpha (HIF-1alpha). CTSB mRNA and protein levels can be up-regulated in a HIF-1alpha-dependent manner. PMID: 29935187
    12. this is the first case-control study uncovering that the HIF1A gene rs10873142 polymorphism increases the risk of COPD in a Chinese Han population. PMID: 29339421
    13. ST6Gal-I activity augmented HIF-1alpha accumulation in cells grown in a hypoxic environment or treated with two chemical hypoxia mimetics, deferoxamine and dimethyloxalylglycine. PMID: 29475939
    14. mRNA expression levels of both HIF1A and LACC1 were upregulated in the skin lesions of individuals with leprosy. PMID: 29706348
    15. data suggest an important role of miR-210 in sustaining HIF-1alpha activity via the suppression of HIF-3alpha, regulating cell growth and chemotherapeutic drug resistance in cholangiocarcinoma. PMID: 29953500
    16. HOXA9 inhibits HIF1A-mediated glycolysis through interacting with CRIP2 to repress cutaneous squamous cell carcinoma development. PMID: 29662084
    17. HIF-1alpha inhibits NCR1/NKp46 pathway through up-regulating miR-224, which affects the killing capability of NK cells on prostate cancer, thus inducing immune escape of tumor cells. PMID: 29885835
    18. The findings demonstrate that AGPAT2, which is mutated in patients with congenital generalized lipodystrophy and over-expressed in different types of cancer, is a direct transcriptional target of HIF-1, suggesting that upregulation of lipid storage by HIF-1 plays an important role in adaptation and survival of cancer cells under low oxygen conditions. PMID: 29908837
    19. Overexpression of HIF1A leads to radioresistance of cervical cancer. PMID: 30355300
    20. Knockdown of DEC2 resulted in a significant (26.7%) reduction of VEGF expression in MIO-M1 cells under hypoxia-mimicking conditions induced by DFO (P < .05). Levels of HIF1alpha protein were also reduced significantly, by 60.2%, in MIO-M1 cells treated with siRNA against the DEC2 gene (P < .05). Moreover, HIF1alpha levels showed a significant (2.5-fold) increase in MIO-M1 cells overexpressing DEC2 (P < .05). PMID: 30250985
    21. High HIF1A expression is associated with salivary adenoid cystic carcinoma. PMID: 30015895
    22. we found that Hif-1alpha directly promoted H19 expression through binding to the H19 promoter and indirectly through SP1-mediated H19 transcriptional activation under hypoxia in glioblastoma cells. PMID: 28327666
    23. The IRIS-driven metastatic mechanism results from IRIS-dependent suppression of phosphatase and tensin homolog (PTEN) transcription, which in turn perturbs the PI3K/AKT/GSK-3beta pathway leading to prolyl hydroxylase-independent HIF-1alpha stabilization and activation in a normoxic environment. PMID: 30254159
    24. Data show that von Hippel-Lindau-binding protein 1 (VBP1) enhances the stability of von Hippel-Lindau tumor suppressor protein (pVHL) and facilitates pVHL-mediated ubiquitination of hypoxia-inducible factor 1, alpha subunit (HIF-1alpha). PMID: 29121446
    25. Multifunctional proteins epigenetically modulating HIF1A stability and activity have been described. (Review) PMID: 29032501
    26. Studies have shown that both HIF1alpha and HIF2alpha may contribute to the regulation of cellular adaptation to hypoxia and resistance to cancer therapies with their potential to exert significant effects on the maintenance and evolution of cancer stem cells. Also, HIF1alpha and HIF2alpha seemed to have significant prognostic and predictive value. [review] PMID: 29845228
    27. HIF-1 was overexpressed in osteosarcoma tissues and cell lines, which promoted cell proliferation, clone formation, migration, invasion and inhibited cell apoptosis. PMID: 29807229
    28. hypoxiainduced expression of CXCR4 promoted trophoblast cell migration and invasion via the activation of HIF1alpha, which is crucial during placentation. PMID: 29786753
    29. Data suggest that NRF2/NFE2L2 promotes breast cancer progression by enhancing glycolysis through co-activation of HIF1A; NRF2 and HIF1A mRNA and protein levels are significantly up-regulated in breast cancer cells as compared to benign breast epithelial cells. (NRF2/NFE2L2 = nuclear factor erythroid 2-related factor 2; HIF1A = hypoxia inducible factor 1 subunit alpha) PMID: 29275212
    30. the expression of MMIF, HIF-1alpha, and VEGF in the serum and endometrial tissues may be used to assess the stage of endometriosis and the severity of dysmenorrhea. PMID: 30074218
    31. Findings revealed an HIF-1alpha/IL-1beta signaling loop between cancer cells and tumor-associated macrophages in a hypoxic microenvironment, resulting in cancer cell epithelial-mesenchymal transition and metastasis; more importantly, our results suggest a potential role of an anti-inflammatory strategy in hepatocellular carcinoma treatment PMID: 29171040
    32. Overexpression of HIF-1alpha and P4HB is associated with poor prognosis in patients with gastric cancer. PMID: 29904245
    33. hypoxic stress in the hepatocellular carcinoma (HCC)cells promoted YAP binding to HIF-1a in the nucleus and sustained HIF-1a protein stability to bind to PKM2 gene and directly activates PKM2 transcription to accelerate glycolysis PMID: 30180863
    34. Overexpression of VHL was more successful at inhibiting fibrosis compared with silencing HIF-1a plus HIF-2a. Normoxia-active HIF-1a or HIF-2a prevented the inhibitory effect of VHL on liver fibrosis, indicating that attenuating fibrosis via VHL is HIF-1a- and HIF-2a-dependent to some extent. PMID: 28112200
    35. Results find that knockdown of HIF-1alpha reduced hypoxia-induced SENP1 expression, suggesting that induction of SENP1 expression is mediated by hypoxia-inducible factor HIF-1alpha. PMID: 28796315
    36. ADM was an upstream molecule of HIF-1alpha/VEGF and it promoted angiogenesis through upregulating HIF-1alpha/VEGF in epithelial ovarian cancer. PMID: 28091613
    37. HIF-1alpha expression correlates with the expression level of IL- 8, as evidenced by the down regulation of IL-8 in response to silencing of HIF-1alpha in HCC cell lines under hypoxic conditions. PMID: 29881400
    38. MOLP8/R cells display a very high overexpression of LCP1 gene (l-Plastin) controlled by HIF1&alpha. PMID: 29882856
    39. the role of FTH1 in the FIH control of HIF-1 activity, is reported. PMID: 29580991
    40. The findings of the current study demonstrate presence of the IDH1 R132H mutation in primary human glioblastoma cell lines with upregulated HIF-1alpha expression, downregulating c-MYC activity and resulting in a consequential decrease in miR-20a, which is responsible for cell proliferation and resistance to standard temozolomide treatment. PMID: 29625108
    41. The cross-talk between HIF1A, NRF2 and NF-kappaB is required to adapt to changes in oxygen availability. (Review) PMID: 29485192
    42. PKD1 not only regulates the hypoxic glycolytic metabolism of cancer cells via regulation of the expression of HIF-1alpha and glycolytic enzymes. PMID: 29901206
    43. Results provide evidence that HIF1alpha overexpression promotes the radioresistance of prostate cancer cells through enhanced betacatenin nuclear translocation. PMID: 29658569
    44. Collectively, the present study demonstrated mitochondrial fission as a tumor suppression process that is regulated by the HIF/miR125a/Mfn2 pathways, acting to restrict PANC1 cell survival, energy metabolism and migration, with potential implications for novel approaches for PC therapy. PMID: 29749475
    45. the results of the present study demonstrated that hypoxia-induced cytoprotective autophagy counteracted gemcitabine-induced apoptosis through increasing HIF1alpha expression PMID: 29693166
    46. CD40 is a key molecule for the upregulation of HIF-1alpha and PTEN underlying the severity of microangiopathy. PMID: 29549140
    47. Enhanced expression of HIF-1alpha may be related to autophagy activation in SH-SY5Y cells, thus contributing to ischemic/hypoxic brain damage. PMID: 29724989
    48. Data show that deletion of hypoxia inducible factor 1 subunit alpha (HIF-1alpha) in NK cells inhibited tumour growth despite impaired tumour cell killing. PMID: 29150606
    49. AEG-1 was found to be significantly associated with hypoxia in ovarian cancer by regulating the HIF-1alpha/NF-kappaB/VEGF pathway. PMID: 29770329
    50. no significant differences in the serum levels between early-onset pre-eclampsia, late-onset pre-eclampsia, and controls PMID: 28574293

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  • 亞細胞定位:
    Cytoplasm. Nucleus. Nucleus speckle.
  • 組織特異性:
    Expressed in most tissues with highest levels in kidney and heart. Overexpressed in the majority of common human cancers and their metastases, due to the presence of intratumoral hypoxia and as a result of mutations in genes encoding oncoproteins and tumo
  • 數據庫鏈接:

    HGNC: 4910

    OMIM: 603348

    KEGG: hsa:3091

    STRING: 9606.ENSP00000338018

    UniGene: Hs.597216



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