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PNP Antibody, HRP conjugated

  • 中文名稱:
    PNP兔多克隆抗體, HRP偶聯
  • 貨號:
    CSB-PA355527HB01HU
  • 規格:
    ¥880
  • 其他:

產品詳情

  • 產品名稱:
    Rabbit anti-Homo sapiens (Human) PNP Polyclonal antibody
  • Uniprot No.:
  • 基因名:
    PNP
  • 別名:
    FLJ94043 antibody; FLJ97288 antibody; FLJ97312 antibody; Inosine phosphorylase antibody; Inosine-guanosine phosphorylase antibody; MGC117396 antibody; MGC125915 antibody; MGC125916 antibody; NP antibody; Np1 antibody; Nucleoside phosphorylase antibody; PNP antibody; Pnp1 antibody; PNPH_HUMAN antibody; PRO1837 antibody; PUNP antibody; Purine nucleoside orthophosphate ribosyltransferase antibody; Purine nucleoside phosphorylase 5a antibody; Purine nucleoside phosphorylase antibody
  • 宿主:
    Rabbit
  • 反應種屬:
    Human
  • 免疫原:
    Recombinant Human Purine nucleoside phosphorylase protein (1-289AA)
  • 免疫原種屬:
    Homo sapiens (Human)
  • 標記方式:
    HRP
  • 克隆類型:
    Polyclonal
  • 抗體亞型:
    IgG
  • 純化方式:
    >95%, Protein G purified
  • 濃度:
    It differs from different batches. Please contact us to confirm it.
  • 保存緩沖液:
    Preservative: 0.03% Proclin 300
    Constituents: 50% Glycerol, 0.01M PBS, PH 7.4
  • 產品提供形式:
    Liquid
  • 應用范圍:
    ELISA
  • Protocols:
  • 儲存條件:
    Upon receipt, store at -20°C or -80°C. Avoid repeated freeze.
  • 貨期:
    Basically, we can dispatch the products out in 1-3 working days after receiving your orders. Delivery time maybe differs from different purchasing way or location, please kindly consult your local distributors for specific delivery time.
  • 用途:
    For Research Use Only. Not for use in diagnostic or therapeutic procedures.

產品評價

靶點詳情

  • 功能:
    Catalyzes the phosphorolytic breakdown of the N-glycosidic bond in the beta-(deoxy)ribonucleoside molecules, with the formation of the corresponding free purine bases and pentose-1-phosphate. Preferentially acts on 6-oxopurine nucleosides including inosine and guanosine.
  • 基因功能參考文獻:
    1. The study suggests that mass-constrained femtosecond motions at the catalytic site of PNP can improve transition state barrier crossing by more frequent sampling of essential catalytic site contacts. PMID: 29915028
    2. The PNP rs1049564 T allele is a loss-of-function variant that induces S-phase block and IFN pathway activation in lymphocytes. The S-phase block could be rescued in our in vitro experiments, suggesting the potential for personalized treatment. PMID: 28859258
    3. Data show that the mutations in purine nucleoside phosphorylase (PNP) alters the enthalpy-entropy balance with little effect on the catalytic rates. PMID: 27976868
    4. Data (including data from empirical valence bond/molecular dynamic simulations) suggest that PNP substrate specificity for inosine and guanosine is a direct result of electrostatic preorganization energy along the reaction coordinate. PMID: 26985580
    5. the binding mechanism of a transition state analogue (DADMe-immucillin-H) to the purine nucleoside phosphorylase (PNP) enzyme, is reported. PMID: 25625196
    6. Data show that [15N, 2H]His8-purine nucleoside phosphorylase (PNP) had reduced catalytic site chemistry larger than proportional to the enzymatic mass difference. PMID: 26305965
    7. Study of genetic heterogeneity in systemic lupus erythematosus, the top associations in European ancestry were protein kinase, cyclic GMP-dependent, type I (PRKG1) rs7897633 (P(Meta) = 2.75 x 10(-8)) and purine nucleoside phosphorylase (PNP) rs1049564 (P(Meta) = 1.24 x 10(-7)). PMID: 25338677
    8. Human small intestine is a key site for ribavirin phosphorolysis and that PNP is primarily involved in the metabolism. PMID: 24107682
    9. insufficient data to evaluated impact of genetic polymorphisms on disease susceptibility PMID: 24792412
    10. Complete lack of PNP triggers accumulation of deoxyguanosine, thereby disrupting B-cell development, the consequence of which is more profound with time, as was found in the older sister. PMID: 22578971
    11. Biochemical and genetic data on a cohort of seven patients from six families identified as PNPase deficient, is reported. PMID: 22132981
    12. This study for the first time describes elevated levels of alpha synuclein in pancreatic adenocarcinoma as well as highlights the potential of evaluating NP protein expression. PMID: 21448452
    13. investigation of catalytic mechanisms involved in catalysis by PNP: transition states in arsenolysis and phosphorolysis PMID: 21348499
    14. Results show that some regions, responsible for entrance and exit of substrate, present a conformational variability, which is dissected by dynamics simulation analysis. PMID: 19932753
    15. PNP operating at maximum catalytic potential permits more rapid peptide amide deuterium exchange and greater conformational flexibility of water-peptide bond exchange rate than in either of the complexes with transition state analogues. PMID: 20108972
    16. The optimum pH for PNP from human erythrocytes with xanthosine and xanthine is in the range 5-6, whereas those with guanosine, guanine, inosine & hypoxanthine are in the range 7-8. Possible PNP binding modes of Xan and Xao by mammalian PNPs are proposed. PMID: 12180982
    17. Crystal structure of human purine nucleoside phosphorylase. PMID: 12914785
    18. These data provide a framework in which to conduct genetic association studies of these two genes in relevant populations, thereby allowing hNP and hGSTO1-1 to be evaluated as potential susceptibility genes in human arsenicism. PMID: 12928150
    19. investigation of the quaternary structure of recombinant human purine nucleoside phosphorylase PMID: 13679062
    20. crystal structures in complex with inosine and 2',3'-dideoxyinosine, refined to 2.8A resolution using synchrotron radiation. The structures provide explanation for ligand binding, refine the purine-binding site and can be used for future inhibitor design. PMID: 14706628
    21. several recurring mutations were found in PNP in patients with purine nucleoside phosphorylase deficiency by DNA sequence analysis PMID: 15571269
    22. crystal structure of human PNP in complex with hypoxanthine, refined to 2.6A resoluti PMID: 15582582
    23. findings suggest that the G51S PNP polymorphism is associated with a faster rate of cognitive decline in Alzheimer's disease patients, highlighting the important role of purine metabolism in the progression of this neurodegenerative disorder PMID: 17221831
    24. Role of ionization of the phosphate cosubstrate on phosphorolysis by purine nucleoside phosphorylase PMID: 17639373
    25. Altered thermodynamics from remote mutations altering human toward bovine purine nucleoside phosphorylase. PMID: 18281956
    26. New interactions caused by the mutations increase the catalytic efficiency of the enzyme for formation of a late transition state with increased participation of the phosphate nucleophile. PMID: 18281957
    27. Structural studies on NP are reported with a view towards a new specific scoring function. PMID: 18790691
    28. Protein dynamics on the femtosecond to picosecond timescale are linked to enzymatic function. PMID: 18946041
    29. Comparative analysis of the model of BfPNP and the structure of HsPNP allowed identification of structural features responsible for differences in the computationally determined ligand affinities PMID: 19172318
    30. Results describe a tryptophan-free mutant of purine nucleoside phosphorylase and its dynamic activity. PMID: 19191546
    31. Altered enthalpy-entropy compensation in picomolar transition state analogues of human purine nucleoside phosphorylase PMID: 19425594

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  • 相關疾病:
    Purine nucleoside phosphorylase deficiency (PNPD)
  • 亞細胞定位:
    Cytoplasm.
  • 蛋白家族:
    PNP/MTAP phosphorylase family
  • 組織特異性:
    Expressed in red blood cells; overexpressed in red blood cells (cytoplasm) of patients with hereditary non-spherocytic hemolytic anemia of unknown etiology.
  • 數據庫鏈接:

    HGNC: 7892

    OMIM: 164050

    KEGG: hsa:4860

    STRING: 9606.ENSP00000354532

    UniGene: Hs.75514



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