稱作為有絲分裂紡錘體的足球狀結構使得許多生物能夠實現細胞分裂。這一負責分配遺傳物質的細胞結構總是在不斷變化之中。形成它的紡錘絲不斷伸長和收縮，馬達樣分子通過消耗能量來牽拉它們。為了確保這一復雜的過程以一種有序的方式進行，固定（fastener）分子會將紡錘絲一起固定在某些地方，來自Tarun Kapoor化學與細胞生物學實驗室的一項新研究有助于解釋這些分子是如何做到這一點的。

Tarun Kapoor實驗室博士后Scott Forth說：“這些‘固定’蛋白不消耗能量，在所有活動進行之時它們以某種方式維持定位在微管上。我們發現這些蛋白質實際上利用了這種活動來幫助它們完成工作。”

在發表于《細胞》（Cell）雜志上的這篇研究論文，這一來自洛克菲勒大學的研究小組發現了一些稱作為MAPs的固定蛋白經受了不同程度的摩擦力，而這取決于它們沿著微管移動的方向。因此MAPs無需直接消耗任何的能量就能夠到達位置聚集在紡錘體位點上。相比之下，參與這一過程的馬達蛋白則需消耗化學能在微管上移動。

為了闡明MAPs響應微管移動的機制，研究人員檢測了3種MAPs與移動微管接觸時生成的摩擦力。他們發現其中兩種蛋白生成的摩擦力并不對稱：一個方向上移動所生成的摩擦力小于另一個方向。例如當NuMA移向微管的負端時相比移向正端所經受的摩擦力要小些，而EB1蛋白則相反，優先選擇正端。

Forth將這種不對稱性比喻為中國式指套（Chinese finger trap）游戲。當插入到陷阱管的兩端的兩根手指向外拉動遠離彼此時，陷阱繃緊，而當兩根手指拉到一起時，陷阱則松開。“這些MAPs蛋白的不對稱摩擦力就是這種情況。將它們沿著微管單向拉動很難做到，而以不同的方向拉動它們則容易做到，”Forth說。

實驗還顯示，成對的微管輕微搖晃，這些蛋白質則沿著微管進入到最小抵抗力的方向，向著微管的負端或正端移動。這一發現有助于解釋NuMA是如何聚集于微管的負端，在那里它將微管連接在一起，形成微管中心點的。

與此同時，一種叫做PRC1的MAP蛋白不顯示不對稱摩擦力，這有可能使得它能夠均勻分布，而不聚集。

“我們推測或許這種內在的機械性能——蛋白質所經歷的摩擦力，幫助了它們在細胞分裂過程中到達需要它們的地方，以及維持紡錘體組織和機械完整性，”Forth說。

Kapoor 說：“當我們從一個地方去到另一個地方時，摩擦力在我們的日常生活中起重要作用。相似的原理似乎對于我們細胞中的蛋白質也同樣重要。除了微管，還有許多的生物聚合物在細胞中積極移動；例如，當DNA復制或修復之時，蛋白質和這些生物聚合物之間的不對稱摩擦力有可能發揮重要作用，引導了它們到達正確的細胞位置。”