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Recombinant Human Heat shock 70 kDa protein 4 (HSPA4), partial

  • 中文名稱:
    人HSPA4重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-YP010825HU
  • 說明書:
  • 規(guī)格:
  • 來源:
    Yeast
  • 其他:
  • 中文名稱:
    人HSPA4重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-EP010825HU
  • 說明書:
  • 規(guī)格:
  • 來源:
    E.coli
  • 其他:
  • 中文名稱:
    人HSPA4重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-EP010825HU-B
  • 說明書:
  • 規(guī)格:
  • 來源:
    E.coli
  • 共軛:
    Avi-tag Biotinylated

    E. coli biotin ligase (BirA) is highly specific in covalently attaching biotin to the 15 amino acid AviTag peptide. This recombinant protein was biotinylated in vivo by AviTag-BirA technology, which method is BriA catalyzes amide linkage between the biotin and the specific lysine of the AviTag.

  • 其他:
  • 中文名稱:
    人HSPA4重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-BP010825HU
  • 說明書:
  • 規(guī)格:
  • 來源:
    Baculovirus
  • 其他:
  • 中文名稱:
    人HSPA4重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-MP010825HU
  • 說明書:
  • 規(guī)格:
  • 來源:
    Mammalian cell
  • 其他:

產品詳情

  • 純度:
    >85% (SDS-PAGE)
  • 基因名:
  • Uniprot No.:
  • 別名:
    APG 2; Epididymis secretory sperm binding protein Li 5a; Heat shock 70 kDa protein 4; Heat shock 70 related protein APG 2; Heat shock 70-related protein APG-2; Heat shock protein, 110 kDa; HEL S 5a; HS24/P52; hsp70; Hsp70 RY; hsp70RY; HSP74_HUMAN; HSPA4; HSPH2; MGC131852; RY
  • 種屬:
    Homo sapiens (Human)
  • 蛋白長度:
    Partial
  • 蛋白標簽:
    Tag?type?will?be?determined?during?the?manufacturing?process.
    The tag type will be determined during production process. If you have specified tag type, please tell us and we will develop the specified tag preferentially.
  • 產品提供形式:
    Lyophilized powder Warning: in_array() expects parameter 2 to be array, null given in /www/web/cusabio_cn/public_html/caches/caches_template/default/content/show_product_protein.php on line 662
    Note: We will preferentially ship the format that we have in stock, however, if you have any special requirement for the format, please remark your requirement when placing the order, we will prepare according to your demand.
  • 復溶:
    We recommend that this vial be briefly centrifuged prior to opening to bring the contents to the bottom. Please reconstitute protein in deionized sterile water to a concentration of 0.1-1.0 mg/mL.We recommend to add 5-50% of glycerol (final concentration) and aliquot for long-term storage at -20℃/-80℃. Our default final concentration of glycerol is 50%. Customers could use it as reference.
  • 儲存條件:
    Store at -20°C/-80°C upon receipt, aliquoting is necessary for mutiple use. Avoid repeated freeze-thaw cycles.
  • 保質期:
    The shelf life is related to many factors, storage state, buffer ingredients, storage temperature and the stability of the protein itself.
    Generally, the shelf life of liquid form is 6 months at -20°C/-80°C. The shelf life of lyophilized form is 12 months at -20°C/-80°C.
  • 貨期:
    Delivery time may differ from different purchasing way or location, please kindly consult your local distributors for specific delivery time.
    Note: All of our proteins are default shipped with normal blue ice packs, if you request to ship with dry ice, please communicate with us in advance and extra fees will be charged.
  • 注意事項:
    Repeated freezing and thawing is not recommended. Store working aliquots at 4°C for up to one week.
  • Datasheet :
    Please contact us to get it.

產品評價

靶點詳情

  • 基因功能參考文獻:
    1. The dimerization of GRPEL2 may activate the folding machinery responsible for protein import into mitochondrial matrix or enhance the chaperone activity of mitochondrial HSP70, thus protecting mitochondrial proteostasis in oxidative stress. PMID: 30098457
    2. ARD1-mediated Hsp70 acetylation is a regulatory mechanism that temporally balances protein refolding/degradation in response to stress PMID: 27708256
    3. this study provided a mechanistic understanding of the dynamic nature of the polypeptide-binding pocket in the Hsp70 chaperone cycle. PMID: 29084938
    4. Hsp70 protected human trabecular meshwork cells injury induced by UVB through Smad pathway; Hsp70 promoted cell proliferation and suppressed apoptosis. PMID: 29442021
    5. Hsc70 and DNAJC14 are required for the unconventional trafficking of H723R-pendrin. PMID: 27109633
    6. Laryngopharyngeal reflux may play a role in the development of chronic rhinosinusitis (CRS) through pepsin A reflux, and increased HSP70 expression may be associated with the pathogenic mechanism of mucosal injury in CRS. PMID: 28784015
    7. Nuclear HSP70 leads to enhancement of vaccinia H1-related phosphatase (VHR) activity via protein-protein interaction rather than its molecular chaperone activity, thereby suppressing excessive ERK activation. Downregulation of either VRK3 or HSP70 rendered cells vulnerable to glutamate-induced apoptosis. PMID: 27941812
    8. downregulation of Hsp70 and HspBP1 represents a unique feature of patients with preterm prelabor rupture of membranes PMID: 28497897
    9. we sought to investigate mechanisms mediated by Hsp70 acetylation in relation to apoptotic and autophagic programmed cell death. Upon stress-induced apoptosis, Hsp70 acetylation inhibits apoptotic cell death, mediated by Hsp70 association with apoptotic protease-activating factor (Apaf)-1 and apoptosis-inducing factor (AIF), key modulators of caspase-dependent and -independent apoptotic pathways, respectively PMID: 28627586
    10. This review article documents reduced levels of mature miR-23a in various tumors, primarily due to epigenetic silencing or alterations in biogenesis pathways. Moreover, inhibition of miR-23a in stressed cells represent a general mechanism for inducing apoptosis and these microRNAs are showed to be regulated by molecular chaperon HSP70 PMID: 28453394
    11. High Hsp70 and Hsp90 expression was associated with worse overall survival and disease-free survival [review and meta-analysis] PMID: 29491085
    12. The level of Hsp70 was higher in the allergic rhinitis (AR) group compared with the non-AR group. Furthermore, treatment of HNE cells with Th2 cytokines induced secretion of Hsp70 into the extracellular area, and did not influence the production of Hsp70. These results suggest that Hsp70 may play a major role in the pathogenesis of AR. PMID: 28054753
    13. The article results indicate that the heat-shock protein HSP70-2 (+1538 A/G) and HSP70-hom (+2437 C/T) SNPs are highly associated with renal complications in Type 2 Diabetes Mellitus among the South Indian population. PMID: 28246355
    14. HSP70-Hrd1 axis represents a potential therapeutic target for restoring the oncorepressor activity of unstable lymphoma-associated Blimp-1 mutants. PMID: 28842558
    15. verified the interaction of cellular chaperon HSP70 with Porcine reproductive and respiratory syndrome virus NSP12, and demonstrated that NSP12 could recruit HSP70 to maintain its own stability and benefit for the virus replication PMID: 27327135
    16. Modulatory action of extracellular HSP70 on A549 inflammatory response through RAGE was able to evoke important expression changes in monocyte, showing its relevance in influencing the interaction between cancer and immune system cell. PMID: 28848092
    17. Here the authors show that in budding yeast, Hsf1 basally associates with the chaperone Hsp70 and this association is transiently disrupted by heat shock, providing the first evidence that a chaperone repressor directly regulates Hsf1 activity. PMID: 27831465
    18. Pharmacological or genetic activation of heat shock protein 70 (Hsp70) protects against loss of parkin Function. Heat shock protein members may act as compensatory factors for parkin loss of function and that the exploitation of these factors may be of potential therapeutic value. PMID: 26886023
    19. targeting the Hsp70 induction in Hsp90 inhibitor-treated cancer cells and tumor vasculature cells may beneficially enhance the radiosensitizing effect PMID: 28291803
    20. The interaction of Fas receptor with FasL leads to an activation of the Tag7-Hsp70 complex in the lymphocyte membrane fraction, and here FasL acts as a receptor that induces intracellular signaling in lymphocytes.An interaction of the MicA stress ligand with the NKG2D receptor is necessary for the release of this cytotoxic complex PMID: 27868339
    21. Triptolide downregulates Sp1 and HSP70 mRNA in gastric cancer cell lines. PMID: 28192510
    22. HSP70-TRIM32 complex is biochemically distinct from the previously characterized 14-3-3-TRIM32 phospho-complex. PMID: 28052117
    23. There is overwhelming evidence that molecular chaperones such as Hsp27, Hsp70 and Hsp90 are expressed at elevated levels in a wide range of cancers by stabilizing the mutated neoplasm proteins. (Review) PMID: 26874923
    24. HSP70 is required for the maintenance of a functional mitotic centrosome that supports the assembly of a bipolar mitotic spindle. PMID: 27137183
    25. we demonstrated that upregulation of heat shock protein 70 (HSP70) was involved in both the promoted migration and the inhibited apoptosis of HepG2 cells in response to TNFalpha. Collectively, these findings indicate that TNFalpha alters protein expression such as HSP70, which triggering specific molecular processes and signaling cascades that promote migration and inhibit apoptosis of HepG2 cells. PMID: 28367089
    26. The authors show here that both Escherichia coli ClpB and Saccharomyces cerevisiae Hsp104 cooperation with their cognate Hsp70 is crucial for efficient protein disaggregation and, in contrast to earlier claims, cannot be circumvented by activating M-domain mutations. PMID: 27616763
    27. Each of HSPA4 and MED13 mutations were detected in GC. PMID: 27129500
    28. Results identified heat shock protein 70 as a direct target of let-7c and has demonstrated that the expression of HSP70 in fibroblasts is negatively correlated with let-7c levels. PMID: 26923191
    29. the administration of exogenous HSP70 and the application of mild heat stress may produce a certain "rejuvenating" effect on mesenchymal stem cells. PMID: 27091568
    30. the levels of serum HSP70 in patients with minor, moderate, and severe injuries were significantly higher than in healthy patients at each time point post-injury (P < 0.01), and levels of serum HSP70 in the severe injury group were significantly higher than in the minor injury group at 1-6 h after trauma (P = 0.047). PMID: 27137634
    31. mammalian Hsp70 displayed a high specificity for negatively charged phospholipids, such as phosphatidyl serine, whereas DnaK interacted with all lipids tested regardless of the charge. PMID: 27075190
    32. single nucleotide polymorphisms of tumour necrosis factors and HSP genes may have a role in nasopharyngeal carcinoma in North East India PMID: 26198046
    33. The effect of exogenous heat shock protein HSP70 and lipopolysaccharide (LPS) on the production of reactive oxygen species (ROS), TNFalpha secretion, and mRNA expression by human neuroblastoma SK-N-SH cells; exogenous HSP70 protects cells from the action of LPS, protection mechanism includes a reduction in the production of ROS and TNFalpha and a decrease in the expression of TLR4 and and IL-1beta mRNA PMID: 27599502
    34. the HSP70-2 +1267 GG genotype and G alleles may increase the risk of GD in the Chinese population. PMID: 26782485
    35. his review focuses on the regulation, function, and relevance of the molecular Hsp70 chaperone machinery to disease and its potential as a therapeutic target. PMID: 26865365
    36. CAIII and Hsp70 expressions were higher in LPRD patients that in non-LPRD patients, suggesting the possibility as one of biomomarker in LPRD diagnosis. PMID: 26847302
    37. MS5 induced hydrogen peroxide-mediated c-Jun-dependent Glo1 up-regulation which resulted in a decrease in the Argpyrimidine-modified Hsp70 protein level which triggered EMT in a novel mechanism involving miR-21 and SMAD signalling PMID: 26784015
    38. Data suggest that dual heat shock proteins HSP90 and HSP70 inhibition can simultaneously disrupt the key signaling pathways in muscle invasive bladder cancer (MIBC). PMID: 26556859
    39. quercetin-induced inhibition is involved in growth inhibition and sensitization to chemotherapy in lung cancer cells PMID: 26050647
    40. Hsp70 overexpression likely plays an important role in the excessive collagen production by keloid fibroblasts. RNA interference has therapeutic potential for the treatment of keloids. PMID: 26446645
    41. heat stress(HS) and aspirin + HS does not act as a co-inducer of HSP70 in HepG2 cells, but promotes Bcl-2 protein expression during prolonged treatment PMID: 25857363
    42. AIF bears a HSP-70 binding domain allowing association with HSP-70. PMID: 26165468
    43. HSP70 suppression elevates FOXM1 expression, and simultaneous inhibition of FOXM1 and HSP70 increases the sensitivity of human cancer cells to anticancer drug-induced apoptosis. PMID: 26559972
    44. Data show that binding of heat shock proteins Hsp70 and Hsp90 requires prior binding of Hop protein to Hsp90. PMID: 26286954
    45. Both intrinsic affinity and post-translational modifications tune the interactions between the Hsp70 and Hsp90 proteins and the tetratricopeptide repeat (TPR) domain-containing cochaperones. PMID: 26565746
    46. Here we describe the small molecule, apoptozole (Az), which inhibits the ATPase activity of HSP70 by binding to its ATPase domain PMID: 25772468
    47. As a chaperone of heat shock protein 70 (HSP70), HBP21 could inhibit interaction between HSP70 and Bax, increased Bax protein translocation from cytoplasm to mitochondria. PMID: 26246424
    48. This study demonstrated that Heat shock protein 70 (Hsp70) interacts with the Notch1 intracellular domain and contributes to the activity of Notch signaling in myelin-reactive. PMID: 26439956
    49. BAG-3 expression correlated with increased HSP70 expression in a subset of systemic T cell lymphoma cases co-expressing the CD30 antigen. PMID: 24492285
    50. These findings suggest that HSP70 genes are dependent of HLA-DR/DQ loci in governing susceptibility to PF. The multivariant regression analysis confirms this hypothesis. PMID: 25687737

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  • 亞細胞定位:
    Cytoplasm.
  • 蛋白家族:
    Heat shock protein 70 family
  • 數(shù)據(jù)庫鏈接:

    HGNC: 5237

    OMIM: 601113

    KEGG: hsa:3308

    STRING: 9606.ENSP00000302961

    UniGene: Hs.90093



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