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Recombinant Human E3 SUMO-protein ligase RanBP2 (RANBP2), partial

  • 中文名稱:
    人RANBP2重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-BP019311HU
  • 說明書:
  • 規格:
  • 來源:
    Baculovirus
  • 其他:
  • 中文名稱:
    人RANBP2重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-EP019311HU-B
  • 說明書:
  • 規格:
  • 來源:
    E.coli
  • 共軛:
    Avi-tag Biotinylated

    E. coli biotin ligase (BirA) is highly specific in covalently attaching biotin to the 15 amino acid AviTag peptide. This recombinant protein was biotinylated in vivo by AviTag-BirA technology, which method is BriA catalyzes amide linkage between the biotin and the specific lysine of the AviTag.

  • 其他:
  • 中文名稱:
    人RANBP2重組蛋白
  • 貨號:
    CSB-MP019311HU
  • 說明書:
  • 規格:
  • 來源:
    Mammalian cell
  • 其他:

產品詳情

  • 純度:
    >85% (SDS-PAGE)
  • 基因名:
    Name:RANBP2 Synonyms:NUP358
  • Uniprot No.:
  • 別名:
    358 kDa nucleoporin; ANE1; E3 SUMO-protein ligase RanBP2; IIAE3; Nuclear pore complex protein Nup358; Nucleoporin 358; Nucleoporin Nup358; NUP358; p270; RAN binding protein 2; Ran-binding protein 2; RANBP2; RBP2_HUMAN; Transformation related protein 2; TRP 1; TRP 2; TRP1; TRP2
  • 種屬:
    Homo sapiens (Human)
  • 蛋白長度:
    Partial
  • 蛋白標簽:
    Tag?type?will?be?determined?during?the?manufacturing?process.
    The tag type will be determined during production process. If you have specified tag type, please tell us and we will develop the specified tag preferentially.
  • 產品提供形式:
    Lyophilized powder Warning: in_array() expects parameter 2 to be array, null given in /www/web/cusabio_cn/public_html/caches/caches_template/default/content/show_product_protein.php on line 662
    Note: We will preferentially ship the format that we have in stock, however, if you have any special requirement for the format, please remark your requirement when placing the order, we will prepare according to your demand.
  • 復溶:
    We recommend that this vial be briefly centrifuged prior to opening to bring the contents to the bottom. Please reconstitute protein in deionized sterile water to a concentration of 0.1-1.0 mg/mL.We recommend to add 5-50% of glycerol (final concentration) and aliquot for long-term storage at -20℃/-80℃. Our default final concentration of glycerol is 50%. Customers could use it as reference.
  • 儲存條件:
    Store at -20°C/-80°C upon receipt, aliquoting is necessary for mutiple use. Avoid repeated freeze-thaw cycles.
  • 保質期:
    The shelf life is related to many factors, storage state, buffer ingredients, storage temperature and the stability of the protein itself.
    Generally, the shelf life of liquid form is 6 months at -20°C/-80°C. The shelf life of lyophilized form is 12 months at -20°C/-80°C.
  • 貨期:
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    Note: All of our proteins are default shipped with normal blue ice packs, if you request to ship with dry ice, please communicate with us in advance and extra fees will be charged.
  • 注意事項:
    Repeated freezing and thawing is not recommended. Store working aliquots at 4°C for up to one week.
  • Datasheet :
    Please contact us to get it.

產品評價

靶點詳情

  • 功能:
    E3 SUMO-protein ligase which facilitates SUMO1 and SUMO2 conjugation by UBE2I. Involved in transport factor (Ran-GTP, karyopherin)-mediated protein import via the F-G repeat-containing domain which acts as a docking site for substrates. Binds single-stranded RNA (in vitro). May bind DNA. Component of the nuclear export pathway. Specific docking site for the nuclear export factor exportin-1. Sumoylates PML at 'Lys-490' which is essential for the proper assembly of PML-NB. Recruits BICD2 to the nuclear envelope and cytoplasmic stacks of nuclear pore complex known as annulate lamellae during G2 phase of cell cycle. Probable inactive PPIase with no peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity.
  • 基因功能參考文獻:
    1. We describe three in vitro reconstituted disassembly intermediates, which show binding of a Crm1 export complex via two FG-repeat patches, cargo-release by RanBP2's Ran-binding domains and retention of free Crm1 at RanBP2 after Ran-GTP hydrolysis. PMID: 27160050
    2. RAN binding protein 2 increase the sumoylation of cyclin-dependent kinase inhibitor 1B in cholangiocarcinoma cell line QBC939. PMID: 28882106
    3. Importin-beta and CRM1 control a RANBP2 spatiotemporal switch essential for mitotic kinetochore function. PMID: 28600321
    4. Translocation of p53 is regulated by androgen-dependent sumoylation mediated by the G3BP2-interacting SUMO-E3 ligase, RanBP2. G3BP2 knockdown results in reduced tumor growth and increased nuclear p53 accumulation in mouse xenograft models of prostate cancer with or without long-term androgen deprivation. PMID: 28692047
    5. These our results reveal spatio-temporal regulation in the recruitment of nucleoporins and translation factors to cytoplasmic viral factories , and particularly the importance of Nup358 in vaccinia virus infection. PMID: 28963881
    6. NUSAP1 contributes to accurate chromosome segregation by acting as a co-factor for RanBP2-RanGAP1-UBC9 during cell division. PMID: 28900032
    7. Nup358-AGO interaction is important for miRNA-mediated gene silencing and identifies SIM as a new interacting motif for the AGO family of proteins. PMID: 28039207
    8. recurrent or familial ANE without the RANBP2 mutation has a more severe outcome and greater predilection for male sex than that with the RANBP2 mutation. This suggests that there are unknown gene mutations linked to ANE. PMID: 27882739
    9. Based on the literature review of ANE1 with RANBP2 mutation, we propose a threshold for RANBP2 mutation tes PMID: 25522933
    10. findings indicate that RanGDP and not RanGTP is the physiological target for the RanBP2 SUMO E3 ligase complex PMID: 26251516
    11. Taken together, topographic and functional interactions between dynactin, importin-beta and RanBP2 are involved in nuclear translocation of IGF-1R. PMID: 24909165
    12. analysis of the RANBP2-ALK gene fusion identified in ALK-positive diffuse large B-cell lymphoma with a unique nuclear membrane staining of ALK protein PMID: 24470379
    13. Nup358, a nucleoporin that forms the cytoplasmic filaments of the nuclear pore complex, plays an important role in the nuclear import of hTERT. PMID: 24586428
    14. Our data show that Nup358 supports nuclear transport functions important for cellular homeostasis and for HIV-1 nuclear import PMID: 24586169
    15. Case Report/Review: RANBP2-ALK gene rearrangement in inflammatory myofibroblastic tumors. PMID: 24034896
    16. RANBP2-ALK fusion combined with monosomy 7 may be related to a unique clonal hematologic disorder of childhood and adolescence, characterized by myelomonocytic leukemia and a poor prognosis [case report/ review] PMID: 24613277
    17. Mitotic arrest and the following cell death were caused by depletion of RanBP2. PMID: 24113188
    18. Isomerization by NUP358 may be preserved by HIV-1 to target the nuclear pore and synchronize nuclear entry with capsid uncoating. PMID: 23902822
    19. The translation of a subset of mRNAs encoding secretory proteins is potentiated by RanBP2. PMID: 23630457
    20. These findings reveal novel roles of Ranbp2 in the modulation of intrinsic and extrinsic cell death mechanisms and pathways PMID: 23818861
    21. The structure reveals that the C-terminal domain adopts a cyclophilin-like fold with a non-canonical active-site configuration. PMID: 23353830
    22. Knockdown of RANBP2 specifically affected the late step of nuclear entry, inducing cytoplasmic granules enriched with phosphorylated components. This suggests a novel regulatory mechanism for nuclear speckle formation involving RANBP2 and phosphorylation. PMID: 22262462
    23. Nup358 functions as a cargo- and receptor-specific assembly platform, increasing the efficiency of nuclear import of proteins through various mechanisms. PMID: 21995724
    24. Determinants of small ubiquitin-like modifier 1 (SUMO1) protein specificity, E3 ligase, and SUMO-RanGAP1 binding activities of nucleoporin RanBP2. PMID: 22194619
    25. A critical function of RanBP2 is to capture recycling RanGTP-importin-beta complexes at cytoplasmic fibrils to allow for adequate classical nuclear localization signal-mediated cargo import. PMID: 21859863
    26. Data show that Epac1 directly interacts with the zinc fingers of RanBP2, tethering Epac1 to the nuclear pore complex, revealing a novel mechanism of Epac1 regulation and an unexpected link between the NPC and cAMP signaling. PMID: 21670213
    27. This study measures for the first time the activation entropy and enthalpy of ubiquitin-like modifications and finds that the E3 ligase, RanBP2, confers a large entropic effect to lower the activation energy, thereby accelerating the reactions. PMID: 21568279
    28. RanBP2 is a host factor that is involved in the nuclear import of HIV-1 PIC (DNA), but is not critical to the nuclear export of the viral mRNAs or nucleo-cytoplasmic shuttling of Rev PMID: 21179483
    29. Data establish a subset of RANBP2-type zinc fingers as a new family of ssRNA-binding motifs. PMID: 21256132
    30. Untreated recurrent acute necrotising encephalopathy associated with RANBP2 missense mutation, and normal outcome in a Caucasian boy. PMID: 20473521
    31. ANE may, in some instances, represent a familial disorder or may be the result of an inherited predisposition due to a mutation in the RANBP2 gene. It also broadens the phenotype of neurological problems in individuals that harbour a RANBP2 mutation. PMID: 19807769
    32. Both the patient and her mother, who had also had postviral polyneuritis in the past, harbour a mutation in Ran-binding protein 2 (RANBP2); this occurred de novo in the mother and confers genetic susceptibility to ANE. PMID: 19811512
    33. Oxidative stress up-regulated the binding of Crm1 to Ran and affected multiple repeat-containing nucleoporins by changing their localization, phosphorylation, O-glycosylation, or interaction with other transport components. PMID: 19828735
    34. Here, we define a Pro-Glu-Asp-Ser-Thr-rich element containing 129 amino acid residues, designated IR1+2, on the human nucleoporin RanBP2/Nup358, which binds directly to Ubc9 with high affinity both in vitro and in vivo PMID: 11709548
    35. The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase PMID: 12032081
    36. identification of RanBP2-mediated transport pathways with restricted neuronal and subcellular localization PMID: 12191015
    37. RanBP2 sumoylates MDM2 during nuclear translocation in human cells PMID: 12393906
    38. Without Nup358, chromosome congression and segregation are severely perturbed. Meanwhile, the assembly of other kinetochore components is strongly inhibited. PMID: 12963708
    39. RanGAP1 remains associated with RanBP2/Nup358 and the SUMO E2-conjugating enzyme Ubc9 in mitosis. PMID: 15037602
    40. Ubc9- small ubiquitin-like modifier (SUMO-1) thioester could be recruited to RanBP2 via SUMO-1 in the absence of strong binding between Ubc9 and RanBP2 PMID: 15608651
    41. Nup358/RanBP2 acts as an E3 by binding both SUMO and Ubc9 to position the SUMO-E2-thioester in an optimal orientation to enhance conjugation PMID: 15931224
    42. the intracellular levels of RanBP2 and its functional activity may be modulated by Parkin-mediated ubiquitination and proteasomal pathways PMID: 16332688
    43. The Trp2 allele is an age-dependent risk factor for the severity of disc degeneration in younger patients with symptomatic herniated nucleus pulposus of the lumbar spine. PMID: 16586133
    44. Our data imply that SUMO E3 proteins like RanBP2 facilitate spatio-temporal SUMOylation for certain nuclear structure and function. PMID: 16688858
    45. ent-15-oxokaurenoic acid inhibits mitotic chromosome movement and binds the kinetochore protein ran-binding protein 2 PMID: 17168522
    46. binding of the kinesin-binding domain of RanBP2 to KIF5B and KIF5C determines mitochondria localization and function PMID: 17887960
    47. Biopsy samples from 288 patients suffering from LDD with and without relapse were analyzed by PCR restriction fragment analysis and direct sequencing. The mutated Trp2 allele was not detected in the patients' samples of the present study. PMID: 18080148
    48. These data suggest a dual function of the Nup358-RanGAP1 complex as a coordinator of importin beta recycling and reformation of novel import complexes. PMID: 18305100
    49. Silencing of the RANBP2 E3 ligase reverts HDAC 4 repression by blocking its own sumoylation PMID: 18691615
    50. Data describe a mitotic SUMO2/3 conjugation-deconjugation cycle of Borealin and further assign a regulatory function of RanBP2 and SENP3 in the mitotic SUMO pathway. PMID: 18946085

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  • 相關疾病:
    Encephalopathy, acute, infection-induced, 3 (IIAE3)
  • 亞細胞定位:
    Nucleus. Nucleus membrane. Nucleus, nuclear pore complex. Nucleus envelope.
  • 蛋白家族:
    RanBP2 E3 ligase family
  • 數據庫鏈接:

    HGNC: 9848

    OMIM: 601181

    KEGG: hsa:5903

    STRING: 9606.ENSP00000283195

    UniGene: Hs.199561



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